グルコースデヒドロゲナーゼ(GDH)
説明
グルタミン酸デヒドロゲナーゼ (GDH) は、グルタミン酸のα-ケトグルタル酸への可逆的な酸化的脱アミノ化を触媒するミトコンドリア酵素で、同化経路と異化経路の間の重要なリンクとして機能します。哺乳類では、GDH はアロステリック制御を受けており、肝臓、腎臓、脳、膵臓で高い活性を示します。血清中の GDH 活性は、血清 GDH 活性の上昇を示さない肝臓の炎症による肝臓疾患と、血清 GDH の上昇を引き起こす肝細胞壊死を引き起こす疾患を区別するために使用できます。
GDH 活性は、グルタミン酸が GDH によって消費されて NADH を生成し、プローブと反応して存在する GDH 活性に比例する比色 (450 nm) 生成物を生成する共役酵素アッセイによって測定されます。GDH 1 単位は、pH 7.6、37 °C で 1 分あたり 1.0 ミリモルの NADH を生成する酵素の量です。
化学構造
反応機構
D-グルコース + アクセプター → D-グルコノ-1,5-ラクトン + 還元型アクセプター
仕様
試験項目 | 仕様 |
説明 | 白色の非晶質粉末、凍結乾燥 |
活動 | ≧160U/mg |
純度(SDS-PAGE) | ≥90% |
溶解度(10mg粉末/mL) | クリア |
汚染酵素 | |
グルコースデヒドロゲナーゼ (NAD) | ≤0.02% |
ヘキソキナーゼ | ≤0.02% |
A-グルコシダーゼ | ≤0.02% |
輸送と保管
交通機関: アイスパック
ストレージ :-25~-15℃(長期)、2~8℃(短期)で保存してください。
推奨される再検査人生: 18ヶ月
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